きみの仕事ぱ立派だったよ、きみの若い人への思いやりはすばらしかっだね。
「俺よりよく覚えているな」と病床の中川さんが笑う。
自分の胸の底にある、つねなら気恥ずかしくなるような旧友への褒め言葉が中野さんの口から次から次へと流れ出た。
　「ありがとう、ありがとう。
でも（日本の医療社会に）種だけは蒔いたようだ……」　と中川さんは言った。
一緒に写真も撮った。
中川さんはその日一日を機嫌よく過ごしたあと、昏睡状態になり、永眠された。
　中川さん以患者中心の医療のあり方を説き、多くの後進を育てた人である。
筆者の私も何度かお目にかかり、中川さんの薫陶を受けた一人だ。
亡くなったのは九七年秋のことだが、その六年後、まったく思いがけない形で中野さんとの出会いに恵まれた。
これも不思議なご縁である。
　八十歳の今、中野さんは言う。
　「私は生きている限り、とめる、さする、ほめるを、できるだけ多くの人にしてあげたい。
その代わり、自分の場合もぜひそうしてほしい。
僕が死にかけたときは、みんなで褒めてほしい。
うんと褒めてほしい。
中野はええ奴やった、人の喜ぶことばかりやった男や、と。
褒め方が足らなかったら、死にかけた身でも『コラ、もっと褒めろよ』と注文をつけるつもりです」　だれもがたどる生老病死について達観したような中野さんの言葉だった。
　二〇〇三年七月、政府は翌○四年度から十年間の『第三次対がん十ヵ年総合戦略』をまとめた。
がん撲滅のため、国をあげて「革新的な診断・治療法の確立」をめざし、これから十年後には、患者一人ひとりが質の高いがん医療を全国どこでも受けられるようにするという。
一日も早くそれが実現するよう祈りたい。
　がんは、ごくありふれた病気だが、患者の命がかかった病気である以上、ひとりの医者がひとりの患者と真剣に向き合うことこそ望ましい。
また、患者家族は医者のかかり方を知り、自分にとって一番いい治療法を見つけてほしい。
たとえていうと、ワインが好きな人なら、お酒の種類を基本的に分類して解説する分厚い入門書でも、ある特別な年度のフランスのボルドーのワインについての同じくらいの厚さの全目録でも、ある親近感をもちつつも、態度を変えて読めるはずであり、いわゆる目を通すという読みかたもできるだろう。
生物学に特有な分類的知識も、記憶は自然にまかせればよい、と思う。
おもしろいと思わなければ記憶しないし、また意味のわからない言葉でも何度もくりかえし出てくれば自然におぼえる。
タンパク質はアミノ酸からなるが、これにさらになんらかの修飾基を付加することを翻訳後修飾という。
かんたんに修飾ともいう。
タンパク質の後天的な変化である。
先天的にそなわった機能（活性）に、さらになんらかの性質が付与される。
翻訳後修飾の臨機応変な性質は、新たな合成がいっさいなしに、すでにその場に存在する。
リン酸化が代表的な修飾反応である。
リン酸の付与反応は、リソの放射性同位元素でタンパク質を標識することによって追跡できる。
リソ酸は強い酸性をもつので、修飾されたタンパク質部分の電荷の性質が負の方向へ変わる。
リン酸化を受けるアミノ酸のほとんどは、セリソ、トレオユン、チロシンの三種である。
リン酸化を受けるとなぜ活性が変わるのか。
それはそのタンパク質の活性にとっての急所、つぼのようないころを変えるからである。
修飾によって活性化されることもあれば、不活性化されることもある。
タンパク質のもつたいていの性質が変わりうる。
またタソパク質のなかにはリソ酸化されたチロシンを目印に結合するものもあり、細胞内の重要なシグナルとなる。
リン酸化と同時に脱リソ酸化も重要である。
リソ酸化によって制御されたタンパク質は同時に脱リソ酸化によっても制御される。
活性の変動がリン酸化と脱リン酸化のバランスによって制御されうる。
タンパク質のリソ酸化の重要性は、その生物界での普遍性と広範な生物現象へのかかおりだけではなく、関与する酵素の種類が多数あり、制御される生理機能の種類が膨大であるという量的な側面もある。
細胞のはたらきを理解するうえでリン酸化の重要性はほかのタンパク質修飾反応とは比較にならないほどである。
タンパク質をリン酸基で修飾する酵素を、タンパク質キナーゼという。
逆反応であるリソ酸の除去反応を触媒する酵素も存在し、タンパク質ホスフ″ターゼという。
リソ酸化するキナーゼ、脱リン酸化するホスファターゼと短縮していうことが多い。
キナーゼやホスファターゼでリソ酸化や脱リン酸化を受けたタンパク質の性質は大きく変わりうるので、タンパク質活性のスイッチとしてもっとも重要なグループを形成する。
まちがったタンパク質をリン酸化しない。
これを基質の特異的認識という。
認識という言葉に引っかかる人もいるだろうが、あまりこだわらずに読みすすんでほしい。
第二に、これらの酵素にはたくさんの種類があり、それぞれ異なったグループの基質タンパク質群を修飾する。
酵素にはその特徴をいいあらわす名前がついている。
たいていは実験的に知られた基質タンパク質の名前の後に、キナーゼとつける。
たとえば、カゼインキナーゼというと、カゼインを基質にできるキナーゼとなる。
しかし、そうでない場合もあるので、ややこしい。
たとえばＣｄＣ２キナをもつことが判明したので、そうよぶようになった。
ＣｄＣ２タンパク質をリン酸化するキナーゼも見つかっているが、それはべつの名前がついている。
種類が多いので煩雑になるのはいたしかたないものの、研究者はあまり後のことを考えずに名前をつける、あさはかな傾向がある。
しかしいったんついた名前を変えるのもめんどうなので、そのまま不都合な名前、がいつまでもついている場合も多い。
キナーゼの種類はホスファターゼよりずっと多いと考えられている。
それでは、どれくらいのキナーゼの種類があるだろうか。
酵母のような単純な生物でも二〇〇はあるだろうといわれている。
ヒトではその一〇倍、数干はあるかもしれない。
酵母遺伝子の全種類が約八〇〇〇といわれるので、キナーゼの遺伝子はその三％というかなりな割合を占めることになる。
ホスファターゼはいまだその全貌は明らかでないが、その制御タンパク質もふくめればキナーゼの数分の一くらいの種類はあるかもしれない。
キナーゼやホスファターゼは、自分が識別する目印構造を見つけたら、そのタンパク質をリン酸化したり、脱リソ酸化する。
目印構造の多くは、比較的短いアミノ酸配列である。
そのような目印アミノ酸配列を見つけたら反応する。
これらは、セリソ、トレオユンをふくむものと、チロシンをふくむものに大別される。
たとえばＣｄＣ２キナーゼはセリソ、トレオユンをリン酸化し、サークという発がんにかかわるキナーゼはチロシンをリン酸化する。
同様にホスフ″ターゼも、セリソ、トレオユンを脱リン酸化するグルトフと、チロシンを脱リソ酸化するものに二大別される。
目印配列をもつタンパク質が多種多数、細胞内に広範にあれば、そのキナーゼのおよぶ影響も大きい。
一方でひじょうにまれに存在する目印配列を認識するものなら、影響を受けるタンパク質は限定的で、しかも高度に特異的になるだろう。
しかもこれらのスイッチの特徴は変化にただちに対応する点て、細胞が迅速に多様な外界に適応する術を与える。
それゆえキナーゼやホスファターゼは細胞内での緊急な必要性に対応する。

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